til brug i elektronik [1]. Da p -kumarinsyre har antim krobielle egenskaber, har enzymatisk syntese frem KEMITEKNIK n fermentering vist sig at være det bedste bud i forb delse med produktion af p -kumarinsyre [2]. Dog h produktinhibering af det relevante enzym vist sig a hæmme reaktionen [3]. Her beskrives vores udvik af et vandigt to-fasesystem, som kan afhjælpe de problem. Enzymatisk syntese Produktinhibering af enzymet tyrosin ammon lyase P -kumarinsyre kan dannes fra aminosyren tyrosin fraspaltning af ammoniak (figur 1), katalyseret af e zymet tyrosin ammoniak lyase (TAL). TAL-enzym af p -kumarinsyre har begrænsede katalytiske kapaciteter (k cat ), og d In situ produktfjernelse med et vandigt to-fase fmoar s vr y æin s srry t er e se v m keadn hbøinjedeprtioldduekttakkotnivceencteranttieornoegr,kdoan p k-u afhjælper enzyminhibering. rer med substratet tyrosin i at få adgang. Dette ka beskrives med en udvidelse af Michaelis Menten Af Alexander Virklund 1 , Alex Toftgaard Nielsen 2 ningen for enzymkinetik til at inkludere en inhibito matisk syntese frem for fermentering i dett i e nk ti l l u fæ de l r d e e e p n - i k n u h m ib a it r o in r s [4 y ] r , e i , dette tilfælde vist sig at være det bedste bud i forbin - p -kumarinsyre, og John M. Woodley 1 1. Institut for Kemiteknik, Danmarks Tekniske Universitet 2. The Novo Nordisk Foundation Center for Biosustainability, Danmarks Tekniske Universitet Gennem de seneste årtier har der været fokus på at erstatte kemisk syntese eller biomasse-ekstrahering med fermente - ring eller enzymatisk syntese i håb om at opnå en mere effektiv og bæredygtig produktion. Dette er især relevant, hvor udbyttet er lavt grundet en kemisk syntese med mange trin eller et lavt indhold eller urenheder i biomassen. En delse med produktion af p -kumarinsyre [2]. Dog har produktinhibering af det relevante enzym vist sig at hæmme reaktionen [3]. = ∗ [ E ] ∗ [ ] [ ] (1 ( ) 1) [ ] + ( 1+ ) Her beskrives vores udvikling af et hvor h v vo e r r v re e a r k r t e io ak n t s io h n a s s h ti a g s h ti e g d h e e n de , n [E , [ ] E e ] r e e r nzymko vandigt to-fasesystem, som kan afhjælpe centr e a n t z io y n m e k n o , n [ c S e ] n e tr r a s ti u o b n s e t n r , a [ t S ko ] n e c r e su n b tr s a tr ti a o t n - en, [I] er dette problem. hibito k r o k n o c n e c n e tr n a t t r i a on tio en n , e [ n I , ] K er M in e h r i a b f i f t i o n r i k te o t n e c n en ti - l substra og K t i r e a r ti a on ff e in n i , te K te M n er ti a l f i f n i h ni ib te it t o en re t n il . s S u e b l s v t o ra m - vi har ide Produktinhibering af enzymet cere t t e e t, n o v g a K ri i a e n r t a a ff f i T ni A te L te m n e ti d l i r n e h la ib ti i v t t or h e ø n j . affinitet til tyrosin ammoniak lyase sin i S fo e r lv h o o m ld v ti i l h p a -k r u id m e a nt r i in fi s c y er r e e t , e e n r v p a ro ri d a u n k t tinhibering P -kumarinsyre kan dannes fra amino dig e a t f p T r A ob L le m m ed på re g la r t u iv n t d h a ø f j d a e ff n in l i a te v t e ti o l pløselighed syren tyrosin ved fraspaltning af am - tyros t i y n r . o D si e n t i e f r o m rh u ol li d gt ti a l t p ø -k g u e m o a p ri lø ns s y e r li e g , h e e r den af tyr moniak (figur 1), katalyseret af enzymet ved a pr t o ø d g u e kt t i e n m hi p b e e r r a in tu g r s e t n ad o i g g e p t H pr [ o 5 b ,6 le ], m sa p m å t ved br tyrosin ammoniak lyase (TAL). TAL- af ko g s r o u l n v d en a t f e d r e [ n 7] l . a D ve e o r p e l r ø d se o l g ig e he n d ø a v f r t e y g ro ræ - nse for enzymer har begrænsede katalytiske sin. Det er muligt at øge opløseligheden god kandidat til enzymatisk syntese er kapaciteter (k cat ) , og dette forværres af tyrosin ved at øge temperaturen og p -kumarinsyre, det primære giftstof i ved høje produktkoncentrationer, da pH [5,6] samt ved brug af kosolventer kanel, men også en interessant forløber p -kumarinsyre kan binde til det aktive [7]. (precursor) blandt andet til produktio - center og konkurrerer med substratet ty - Der er dog en øvre grænse for, hvad nen af organiske halvledere til brug i rosin i at få adgang. Dette kan beskrives enzymet kan tåle, og det har vist sig elektronik [1]. Da p -kumarinsyre har med en udvidelse af Michaelis Men - ikke at være muligt i tilstrækkelig grad antimikrobielle egenskaber, har enzy - ten ligningen for enzymkinetik til at at forhindre produktinhibering alene via Figur 1. Den enzymatiske rute til p -kumarinsyre samt eventuel applikation. TAL, tyrosin ammoniak lyase. - Dansk Kemi, 104, nr. 5, 2023 21
Download PDF fil
Se arkivet med udgivelser af Dansk Kemi her
TechMedias mange andre fagblade kan læses her